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Die Proteolyse der IGF-Bindungsproteine ist ein aktiver Prozess für die Kontrolle der IGF-Wirkungen insbesondere während Schwangerschaft, Krebs oder anderen altersbedingten Erkrankungen. Während der Proteolyse entstehen definierte IGFBP-Fragmente mit nur noch schwacher Affinität für IGF-I und -II, so dass diese von den Bindungsstellen freigesetzt werden. Freies IGF kann direkt an die IGF-Rezeptoren binden und besitzt demnach eine stärkere Wirkung als gebundenes IGF.

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Proteolyse

Probleme marktüblicher Diagnostik: Proteolyse der IGFBPs

Marktübliche Testsysteme weisen größtenteils neben intakten IGFBPs auch IGFBP-Fragmente nach, wobei falsch-positive IGFBP-Daten mit reduzierter Biomarker-Qualität entstehen können. Dagegen weist der neue quantitative Western-Ligand-Blot (qWLB) ausschließlich intakte und biologisch aktive IGFBPs nach, da der Ligand IGF nicht an inaktive IGFBP-Fragmente bindet. Der weiterentwickelte qWLB gibt in idealer Weise die unterschiedlichen physiologischen Bedingungen der IGF-Bindung wider. Dadurch wird die Qualität der IGFBP-Biomarkerdaten entscheidend verbessert.